Общие принципы технологии криогенного охлаждения мяса индейки

В современных условиях охлаждение тушек птицы осуществляется в камерах при 0…-1 С и j=95%, а в камерах туннельного типа при температуре -0,5…-4 С. Продолжительность охлаждения в камерах туннельного типа сос-

тавляет 6-8 ч., а при поштучном охлаждении тушек на полках этажерочных тележек - 2-3 ч.

При охлаждении птицы происходит усушка мяса(табл. 14).

Таблица 14

Нормы усушки при интенсифицированном охлаждении (в % к массе остывшего мяса).

Режим холодильной обработки	Индейки
При охлаждении остывшего мяса птицы до +4 С	0,5

Охлаждение можно производить парами жидкого азота или в холодном рассоле с добавлением в него жидкого азота.

Технология двухстадийного охлаждения птицы сначала орошением, а затем погружением включает:

-предварительный обмыв и охлаждение тушек водопроводной водой в тече-

ние 10-15 минут, что уменьшает микробную обсемененность на 70% по срав-

нению с исходной;

-погружение тушек в рассол с жидким азотом.

Метод орошения предусматривает использование паров азота для предварительного охлаждения продукта, что позволяет устранить опасность резкой усадки, а следовательно, растрескивания поверхности продукта. Поверхность продукта постепенно сокращается и таким образом подготавли-

вается к последующему соприкосновению с каплями жидкого азота.

У п а к о в к а , м а р к и р о в к а , т р а н с п о р т и р о в к а .

Тушки всех видов птицы выпускают индивидуально упакованными в пакеты из полимерной пленки, разрешенной Минздравом РФ для контакта с пищевыми продуктами, или без упаковки.

Полупотрошеные тушки упаковывают в пакет из полимерной пленки вместе с предварительно отделенными ногами.

Маркировку тушек птицы, кроме индивидуально упакованных в пакеты из полимерной пленки, производят электроклеймом или наклеиванием этике-

ток. Электроклеймо, для первой категории цифру 1, для второй категории цифру 2, наносят на наружную поверхность голени: у тушек индеек на обе ноги. Изображение клейма должно быть четким.

Бумажную этикетку розового цвета для первой категории и зеленого для второй категории наклеивают на ногу полупотрошеной тушки ниже заплюс-

невого сустава, а потрошеной - выше заплюсневого сустава.

На этикетке должно быть указано слово «Ветосмотр» и номер предприятия.

На пакете с тушкой, запечатанном липкой лентой или металлической скрепкой, или ярлыке, вложенном в пакет, должны быть указаны:

· наименование предприятия-изготовителя, его подчиненность и товарный знак;

· вид птицы, категория и способ обработки тушек птицы;

· пищевая и энергетическая ценность;

· слово «Ветосмотр»;

· цена 1 кг;

· обозначение настоящего стандарта.

Транспортную тару маркируют по ГОСТ 14192-71. Маркировку наносят не-

пахнущей краской или наклеивают бумажный ярлык(11).

Х р а н е н и е .

Охлажденное мясо птицы хранят в холодильных камерах при темпера-

туре 0…-2 С и относительной влажности 80-85%. Срок хранения неупакован-

ных тушек составляет 5 суток, упакованных в полиэтиленовые пакеты - 5-6 суток (17).

Физико-химические и химические изменения мяса птицы

при охлаждении

Охлаждение пищевых продуктов преследует одну общую цель - понижение их температуры до заданной конечной, вследствие чего задержи-

ваются биохимические процессы и развитие микроорганизмов. Конечная температура и скорость охлаждения играют немаловажную роль в успешном достижении указанной цели.

При большом разнообразии способов охлаждения все они могут быть подразделены на три группы по физическому принципу отвода тепла: тепло-

проводностью, конвекцией и радиацией; вследствие фазового превращения; охлаждение в результате конвекции и фазового превращения воды.

Мясо птицы нежнее говядины, содержит больше белка, меньше глико-

гена - сразу после убоя реакция мяса слабощелочная. Последующий распад гликогена, накопление молочной и фосфорной кислот во время созревания способствует изменению реакции среды до кислой. В дальнейшем, при рас-

пада белка, реакция приближается к нейтральной. Для свежего мяса птицы характерна слабощелочная реакция. При охлаждении скорость распада резко замедляется (19).

С о р б ц и о н н а я с п о с о б н о с т ь. Одной из характерных особен-

ностей мышечной ткани является ее способность реагировать на самые не-

значительные воздействия. При действии на живую ткань различных хими-

ческих раздражителей наблюдается неспецифический комплекс изменений,

который выражает единую реакцию протоплазмы, проявляющуюся в резуль-

тате воздействия на клетки раздражающего агента. К неспецифическим из-

менениям относятся степени дисперсности коллоидов протоплазмы и ядра, увеличение вязкости и сдвиг протоплазмы в кислую сторону, освобождение и выход из поврежденных клеток различных веществ, одновременное прони-

кновение в клетку Na и Cl .

Были получены данные при изучении сорбционной способности мы-

шечной ткани птицы. Уменьшение сорбционной способности ткани при тем-

пературе хранения -2 С наблюдалось на 10-12-е сутки. По времени и характе-

ру изменения свойств мышечной ткани наблюдаемое в этот период пониже-

ние сорбционной способности совпадает с наступлением окоченения, кото-

рое характеризуется напряженным состоянием мышечной ткани.

В процессах охлаждения мяса до криоскопической температуры и хра-

нения при ней замедляются биохимические процессы. Уменьшение сорбционной способности, отмечаемое на 10-12-е сутки, и соответствующее состоянию окоченения сменяются к 12-14-м суткам ее увеличением, которое продолжается на протяжении всего дальнейшего хранения.

К о л и ч е с т в о м и т о х о н д р и й. Большой чувствительностью к различного рода повреждающим факторам характеризуются органеллы клет-

ки. Наиболее чувствительны к альтерирующим воздействиям митохондрии, основной функцией которых является превращение энергии окисления в энергию резервных макроэргических веществ.

Количество митохондрий в клетках определяется степенью потребле-

ния ими энергии. В мышечных волокнах митохондрии распределены нерав-

номерно: значительное количество их сконцентрировано вблизи А-дисков, так как именно в этой зоне потребляется большое количество энергии.

Около 25% белков, содержащихся в митохондриях, составляют фер-

менты дыхательной цепи и окислительного фосфорилирования. Эти фермен-

ты находятся во внутренних мембранах и поэтому чувствительны к повреж-

дающим факторам. Степень повреждения митохондрий в мышечной ткани в результате того или иного способа обработки обычно оценивают по измене-

нию активности фермента сукцинатдегидрогеназы, прочно связанного с внутренними мембранами митохондрий. Сукцинатдегидрогеназы относятся к ферро-флавопротеидам и входят в состав сукцинатоксидазной системы, явля-

ющейся основной ферментативной системой цикла Кребса.

Понижение температуры хранения способствует сохранению активнос-

ти сукцинатдегидрогеназы биологических объектов.

Наибольшая активность сукцинатдегидрогеназы характерна для парного мяса, что вполне естественно, учитывая ее участие в дыхательном процессе. При хранении охлажденного мяса вследствие развития автолиза происходит снижение активности фермента, причем наблюдается почти линейная зависимость ее изменения во времени.

При ферментации мяса перед ходильной обработкой активность сукци-

натдегидрогеназы в охлажденном мясе несколько снижается. Причина этого кроется в развитии посмертных процессов во время ферментации.

А к т и в н а я к и с л о т н о с т ь. После прекращения жизни птицы наблюдается сдвиг активной реакции внутритканевой жидкости в кислую сторону. При снижении рН активируются многие ферментативные системы, в мышечной ткани развивается посмертное окоченение, протеолиз, процессы, изменяющие вкус, консистенцию и запах продукта. Температура при которой находится мясо, оказывает вполне определенное влияние на изменение рН.

При понижении температуры значительно уменьшается скорость снижения рН (8, 21)

Основной причиной снижения рН в послеубойный период является анаэробный гликолиз. В мышечной ткани, как известно, содержится гликоген, представляющий собой запасной полисахарид, энергия расщепле-

ния которого используется при сократительной активности мышц.

В процессе автолиза в кислой среде из лизосом мышц в саркоплазму переходят различные гидролазы, в том числе амилазы и олигоглюкозидазы. Под их влиянием часть гликогена начинает расщепляться амилолитическим

путем. при накоплении в мышечной ткани редуцирующих углеводов снижается скорость подкисления и конечная величина рН оказывается нес-

колько выше.

Амилолиз гликогена почти отсутствует в начале хранения и развива-

ется позднее, когда в мышечной ткани уже накапливается определенное количество молочной кислоты и рН смещается в кислую сторону.

Гликолитические ферменты физически не зависят друг от друга, что объясняет их устойчивость к действию повреждающих факторов. Поэтому в экстремальных условиях процесс гликолиза, как правило, сохраняется. Так, активность ферментов гликолиза хорошо сохраняется при низких температу-

рах (15). В то же время направленность гликолиза и энергетический выход могут значительно измениться вследствие различной реакции отдельных ферментов на повреждающее воздействие.

Гидролиз липидов, приводящий к накоплению свободных жирных кислот, также может способствовать уменьшению рН внутритканевой жид-

кости. Липолитические ферменты не только не снижают активности при понижении температуры, но и повышают ее.

А т ф и а т ф - а з н а я а к т и в н о с т ь . реакции, участвующие в сократительной деятельности мышечной ткани, происходят за счет энергии, аккумулированной в аденозинтрифосфорной кислоте и освобождающейся при ее гидролитическом расщеплении.

АТФ относится к ряду фосфорнокислых эфиров, которые обладают потенциальной химической энергией, заключенной в фосфатных связях. При дефосфорилировании АТФ происходит отщепление от ее молекулы концевой фосфатной группировки и образование АДФ. При протекании этой реакции выделяется энергия.

После прекращения жизни птицы одновременно с гликолизом начинается интенсивный гидролиз креатинфосфата, являющегося одним из источников АТФ. Поэтому в первые минуты содержании АТФ в мышечной ткани еще достаточно велико и белки актомиозинового комплекса находятся в диссоциированном состоянии.

По мере расщепления креатинфосфата происходит все ускоряющееся дефосфорилирование АТФ. После того, как гидролизуется большая часть креатинфосфата, начинается интенсивный распад АТФ, который превалирует над ресинтезом.

Установлено (19), что имеется определенная связь между рН, содержа-

нием АТФ и временем прохождения посмертного окоченения в мышечной ткани. Чем выше конечное значение рН, тем меньше содержание АТФ и, следовательно, тем позднее развивается посмертное окоченение.

Более медленное расщепление креатинфосфата при пониженных тем-

пературах также способствует замедлению распада АТФ. Реакции дефосфо-

рилирования креатинфосфата и АТФ строго синхронизированы. Так, в ин-

тервале температур 17-37 С они имеют одинаковую величину температурно-

го коэффициента, равную 1,55. Можно полагать, что эта синхронность сохраняется при более низких температурах. При пониженных температурах более длительны процессы аэробного окисления липидов и их составляю-

щих, в частности жирных кислот, что также замедляет расщепление нуклео-

тидов.

В совокупности эти явления приводят к тому, что в условиях темпе-

ратур, близких к криоскопическим, уменьшается скорость расщепления АТФ.

Реакция дефосфорилирования АТФ происходит при участии АТФ-азы миозина и всегда сопровождается повышением активности АТФ-азы в ох-

лажденной мышечной ткани. Эти процессы строго синхронизированы с уменьшением рН до конечной величины при развитии посмертного окочене-

ния.

Степень расслабления мышечной ткани после разрешения посмертного окоченения определяется конечным содержанием АТФ. В сократительной деятельности мышц одна из функций АТФ заключается в пластифицирую-

щем действии на мышечные волокна.

К о л и ч е с т в о м а к р о- и м и к р о э л е м е н т о в . В биохимичес-

ких изменениях мышечной ткани существенную роль играют минеральные вещества. В настоящее время стало очевидным, что без участия того или ино-

го элемента не осуществляются ни один сколько-нибудь важный процесс, ни одна физиологическая функция. Ионы металлов являются неотъемлемым компонентом всех биологических систем.

Основным условием сокращения мышцы является взаимозамена натрия и калия, кальция и магния в некоторых соединениях, входящих в состав тканей. Минеральный баланс мышц не является постоянным и может харак-

теризовать изменения в мышечной ткани.

В основе процессов, происходящих в мышечном волокне, лежит общее для всех клеток явление - наличие разности потенциалов между внутренним содержимым клетки и окружающей ее внешней средой. Эта разность потен-

циалов обусловлена высокой концентрацией ионов калия внутри клетки и ионов натрия снаружи.

В периоды развития автолитических процессов наблюдаются направ-

ленные изменения содержания натрия и калия в мышечной ткани. Переход мышечной ткани из состояния pre rigor в окоченевшее сопровождается уменьшением содержания калия в мышцах примерно в 2 раза. В состоянии посмертного окоченения наблюдается дальнейший выход ионов калия из мышцы, что говорит об ослаблении их связи с белками. Разрешение посмер-

тного окоченения сопровождается переходом ионов калия в связанное состояние. В то же время изменение содержания ионов натрия в мышечной ткани при посмертном окоченении носит противоположный характер.

При хранении охлажденной птицы происходит вполне определенные изменения ионов калия в мышечной ткани, соответствующие отдельным ста-

диям автолиза. В состоянии посмертного окоченения при экстрагировании водой в течение 1 ч из мышцы выделяется около 40% ионов калия, что подтверждает ослабление их связи с белками. В состоянии расслабления наблюдается переход ионов калия в связанное состояние.

Перемещение ионов одновалентных металлов в охлажденной мышеч-

ной ткани взаимосвязано с конформационными изменениями миофибрил-

лярных белков.

С о с т а в и с в о й с т в а б е л к о в . В биохимии мышечной ткани центральное место принадлежит белковой системе. Конформационные прев-

ращения миофибриллярных белков, четко ориентированные в пространстве и синхронизированные во времени, обусловливают посмертные изменения мышечной ткани. Частичный протеолиз белков при естественной фермента-

ции мяса является основным фактором, определяющим биологическую ценность и вкусовые достоинства продукта. От характера и степени измене-

ния как миофибриллярных, так и саркоплазматических белков во многом зависит обратимость процессов, происходящих в мышечной ткани под влиянием холода.

Структурные изменения белков на стадиях посмертного окоченения и его разрешения заключаются в основном в конформации актомиозинового комплекса. При длительном хранении птицы повышаются электростатичес-

кий заряд белковых молекул и их подвижность, свидетельствующие о появ-

лении низкомолекулярных фракций.

В процессе хранения мяса наблюдается изменения состава миофибрил-

лярных белков: уменьшается количество миозина в экстракте при m=0,6 и одновременно увеличивается общее содержание миозиновых фракций в экс-

тракте при m=1,2. Причиной этого, по всей вероятности, является агрегиро-

вание молекул миозина при понижении рН. При хранении в течение длитель-

ного времени возрастает содержание фракции актина в экстракте при m=1,2, что происходит по-видимому, в результате катептического протеолиза бел-

ков. Кроме того, при хранении мяса повышается экстрагируемость при малой

ионной силе минорных белков, в частности М-протеина.

Об изменениях свойств белков в автолизирующей мышечной ткани часто судят по показателю растворимости, под которым подразумевают сте-

пень их экстрагирования буферными растворами определенной ионной силы. По растворимости саркоплазматических белков можно иметь представление о процессах их агрегации с миофибриллярными белками, протеолизе и дена-

турации; по растворимости миофибриллярных белков - о прохождении мышечной тканью отдельных стадий автолиз, целостности миофибрилляр-

ной структуры, а также о протеолизе и денатурации.

Непосредственно после прекращения жизни миозин и актин простран-

ственно разделены и существуют в виде двух самостоятельных белков, поэ-

тому растворимость актомиозиновой фракции парного мяса сразу после убоя велика.

При развитии посмертного окоченения под влиянием энергии гидроли-

тического расщепления АТФ происходят конформационные изменения миозина и актина, в результате чего образуется актомиозин, имеющий значи-

тельно большую молекулярную массу, нежели составляющие его структур-

ные субъединицы. В результате образования актомиозина уменьшается его растворимость, минимальное значение которой по времени совпадает с наи-

большей величиной развиваемого напряжения при посмертном окоченении. При разрешении последнего растворимость актомиозина возрастает, что объясняется разъединением комплекса с образованием пространственно не связанных миозина и актина. Таким образом, фазовый характер изменения растворимости актомиозина определяется периодичностью конформацион-

ных превращений белков, а степень экстрагируемости актомиозионовой фракции позволяет с достаточной точностью судить о времени и степени прохождения посмертных процессов в мышечной ткани.

Отмечаемое при хранении уменьшение растворимости миофибрилляр-

ных белков, несомненно, обусловлено их соединением с образованием акто-

миозинового комплекса и подтверждает наступление стадии посмертного окоченения мышечной ткани. Снижение в этот период рН до конечного значения, расщепление гликогена и АТФ, а также возрастание свободных ионов кальция в межфибриллярном пространстве свидетельствуют о наличии в мышечной ткани условий, необходимых для развития посмертного окоче-

нения. Этот период характеризуется возрастанием упругости и снижением влагоудерживающей способности мяса, снижение рН обуславливает, кроме того, изоэлектрическое осаждение миозина.

Через некоторое время растворимость актомиозина увеличивается, что указывает на диссоциацию белков, наступающую при разрешении посмер-

тного окоченения и переходе мышечной ткани в расслабленное состояние. рН вновь возрастает, а содержание свободных ионов кальция в миофибрил-

лах уменьшается.

Страницы: 1, 2, 3, 4, 5